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1827年,AugusteArthur Plisson和étienne Ossian Henry通過水解1806年從蘆筍汁中分離出的蘆筍胺（asparagine）,首次發現了天冬氨酸。他們最初的方法是用氫氧化鉛,但現在更常用其他各種酸或堿來代替。 而后陸續有幾個氨基酸被單獨發現,而最后確立氨基酸的命名則是在1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白,得到了很多種不同的氨基酸,就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質。1820年在蛋白質的水解產物中發現了結構最簡單的甘氨酸。

1935年發現最后一種氨基酸蘇氨酸,1940年代,人類已發現自然界中存在20余種氨基酸。賴氨酸是Drech-sel于1889年首先從酪蛋白上分離出來的。

2022年6月6日,據日本經濟新聞報道,日本宇宙航空研究開發機構的小行星探測器“隼鳥2號”從小行星“龍宮”帶回地球的沙子樣本中,發現了“生命之源”——氨基酸。這是首次在地球以外確認氨基酸的存在。

工業發展歷史

世界上最早從事氨基酸工業化生產的是日本味之素公司的創造人池田菊苗。他于20世紀40年代初在實驗室中偶然發現：在海帶浸泡液中可提取出一種白色針狀結晶物。該物質具有強烈鮮味,分析結果表明它是谷氨酸的一種鈉鹽。池田菊苗最后終于找到一種工業化生產味之素的新途徑即利用小麥粉加工淀粉后剩下的“面筋”為原料,首先用鹽酸將其水解得到谷氨酸,然后加入純堿中和即可得到食品級的谷氨酸鈉。

谷氨酸是世界上第一個工業化生產的氨基酸單一產品。此后,科學家利用蛋白質水解法可將羽毛、人發、豬血等原料水解成為氨基酸,但這些氨基酸多為“DL混合型氨基酸”其拆分十分困難。

在60年代確立的工業微生物發酵法使氨基酸工業開始起飛。此后許多種常用氨基酸品種（其中包括：谷氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物發酵法生產,從而使其產量大增,成本大為下降。

氨基酸通常為無色晶體,熔點超過200℃,比一般有機化合物的熔點高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中,不溶或微溶于乙醇或乙醚等有機溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大,例如酪氨酸的溶解度最小,25℃時,100g水中酪氨酸僅溶解0.045g,但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在,因為它們極易溶于水,因潮解而難以制得結晶。

色澤和顏色：

各種常見的氨基酸易成為無色結晶,結晶形狀因氨基酸的結構不同而有所差異。如L-谷氨酸為四角柱形結晶,D-谷氨酸則為菱形片狀結晶。

熔點：

氨基酸結晶的熔點較高,一般在200～300℃,許多氨基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO2。

溶解度：

絕大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別,如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大,酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶于強堿和強酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

味感：

氨基酸及其衍生物具有一定的味感,如酸、甜、苦、咸等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講,一般來說,D-型氨基酸都具有甜味,其甜味強度高于相應的L-型氨基酸。

紫外吸收特性：

各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種氨基酸,尤其是酪氨酸。因此,可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。

氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr-AA在可見光區域均無光吸收,在遠紫外區（小于220nm）均有光吸收,在紫外區（近紫外區）（220nm～300nm）只有三種AA有光吸收能力,這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因為它們的R基含有苯環共軛雙鍵系統。

苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,蛋白質一般都含有這三種AA殘基,所以其最大光吸收在大約280nm波長處,因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質的含量。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。

化學性質

氨基的反應：�；�反應；與亞硝酸反應；與醛反應；磺酰化反應；與DNFB反應；成鹽反應。

羧基的反應氨基酸的羧基和其他羧酸一樣,在一定條件下可以發生�；�、酯化、脫羧和成鹽反應。

與水合茚三酮反應：α-氨基酸與水合茚三酮在弱酸性溶液中共熱,經氧化脫氨生成相應的α-酮酸,進一步脫羧形成醛,水合茚三酮被還原成還原型茚三酮,在弱酸性溶液中,還原型茚三酮、氨基酸脫下來的氨再與另一個水合茚三酮反應縮合生成藍紫色復合物,脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質,其余的α-氨基酸與茚三酮反應均產生藍紫色物質。這個顏色反應常被用于α-氨基酸的比色測定和色層分析的顯色。

酸堿

1、兩性解離與等電點

氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3+纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子,因此氨基酸是兩性電解質。

氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環境的pH值,改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷,也可使它處于正負電荷數相等,即凈電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。

氨基酸分子中同時含有酸性基團和堿性基團,因此,氨基酸既能和較強的酸反應。也能與較強的堿反應而生成穩定的鹽,具有兩性化合物的特征。

當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時,該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在,在電場中,既不向負極移動,也不向正極移動,即此時其所帶的正、負電荷數相等,凈電荷為零,呈電中性,此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點,通常用pI表示。在等電點時,氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當氨基酸溶液的pH大于pI時（如加入堿）,氨基酸中的一NH3+給出質子,平衡右移,這時氨基酸主要以陰離子形式存在,若在電場中,則向正極移動。反之,當溶液的pH小于pI時（如加入酸）,氨基酸中的一COO-結合質子,使平衡左移,這時氨基酸主要以陽離子形式存在,若在電場中,則向負極移動。

各種氨基酸由于其組成和結構的不同,而具有不同的等電點。中性氨基酸的等電點小于7,一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點為3左右。堿性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下,向著與其電性相反的電極移動,稱為電泳。由于各種氨基酸的相對分子質量和pI不同,在相同pH的緩沖溶液中,不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異,而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。因此,基于這種差異,可用電泳技術分離氨基酸的混合物。例如,天冬氨酸和精氨酸的混合物置于電泳支持介質（濾紙或凝膠）中央,調節溶液的pH至6.02（為緩沖溶液）時,此時天冬氨酸（pI=2.98）帶負電荷,在電場中向正極移動,而精氨酸（pI=10.76）帶正電荷,向負極移動。

2、解離常數

解離式中K1和K2′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表現解離常數。在生化上,解離常數是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強度）測定的。等電點的計算可由其分子上解離基團的表觀解離常數來確定。

各種氨基酸的結構、名稱、縮寫符號以及他們的物理性質

注： 非α位羧基取代基的pK; 非α位堿性取代基的pK。

3、多氨基（堿性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離

解離原則：先解離α-COOH,隨后其他-COOH；然后解離α-NH3+,隨后其他-NH2。總之羧基解離度大于氨基,α-C上基團大于非α-C上同一基團的解離度。等電點的計算：首先寫出解離方程,兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般pI值等于兩個相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、賴氨酸。

4、氨基酸的酸堿滴定曲線

以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶于水時,溶液pH為5.97,分別用標準NaOH和HCl滴定,以溶液pH值為縱坐標,加入HCl和NaOH的摩爾數為橫坐標作圖,得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點,分別為其pK1和pK2。

對應密碼子表

密碼子,RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組,在蛋白質合成時,代表某一種氨基酸。科學家已經發現,信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是說,信使RNA分子中的四種核苷酸（堿基）的序列能決定蛋白質分子中的20種氨基酸的序列。堿基數目與氨基酸種類、數目的對應關系是怎樣的呢？為了確定這種關系,研究人員在試管中加入一個有120個堿基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質,結果產生出一個含40個氨基酸的多肽分子�？梢�,信使RNA分子上的三個堿基能決定一個氨基酸。

密碼子

注：

①在遺傳密碼中,硒半胱氨酸的編碼是UGA（即乳白密碼子）,通常用作終止密碼子。但如果在mRNA中有一個硒半胱氨酸插入序列（SElenoCysteine Insertion Sequence, SECIS）,UGA就用作硒半胱氨酸的編碼。

②吡咯賴氨酸在產甲烷菌的甲胺甲基轉移酶中發現,是人類已知的第22種參與蛋白質生物合成的氨基酸,與標準氨基酸不同的是,它由終止密碼子UAG的有義編碼形成。

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸,前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關,后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸,動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物,經多步反應（6步以上）而進行生物合成的,非必需氨基酸的合成所需的酶約14種,而必需氨基酸的合成則需要更多的,約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外,還用于生物堿、木質素等的合成。另一方面,氨基酸在生物體內由于氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解,或由于脫羧轉變成胺后被分解。

側鏈基團分類

非極性氨基酸（疏水氨基酸）共9種：

丙氨酸（Ala）；纈氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；異亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）

極性氨基酸（親水氨基酸）共13種：

極性不帶電荷（中性氨基酸）：絲氨酸（Ser）；蘇氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）；硒半胱氨酸（Sec）；吡咯賴氨酸（Pyl）

極性帶正電荷的氨基酸（堿性氨基酸）：賴氨酸（Lys）；精氨酸（Arg）；組氨酸（His）

極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸（Asp）；谷氨酸（Glu）。

化學結構分類

脂肪族氨基酸：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、甘氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

雜環氨基酸：組氨酸、脯氨酸、吡咯酪氨酸

雜環亞氨基酸：脯氨酸

營養學分類

1、必需氨基酸（essentialamino acid）：指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要,必需由食物蛋白供給,這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；
色氨酸：促進胃液及胰液的產生；
苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；
異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺；
亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；
纈氨酸：作用于黃體、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和條件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑,還可用于治療心臟病、貧血、風濕性關節炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸,但通常不能滿足正常的需要,因此,又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸,在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降,成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成,不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

蛋白質在食物營養中的作用是顯而易見的,但它在人體內并不能直接被利用,而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。即它在人體的胃腸道內并不直接被人體所吸收,而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用,將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸后,在小腸內被吸收,沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分布到各個組織器官,任其選用,合成各種特異性的組織蛋白質。

在正常情況下,氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相當恒定。如以氨基氮計,每百毫升血漿中含量為4～6毫克,每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暫時升高,經過6～7小時后,含量又恢復正常。說明體內氨基酸代謝處于動態平衡,以血液氨基酸為其平衡樞紐,肝臟是血液氨基酸的重要調節器。因此,食物蛋白質經消化分解為氨基酸后被人體所吸收,抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時,攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等,稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定范圍內,突然增減食入量時,機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質,超出機體調節能力,平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質,體內組織蛋白依然分解,持續出現負氮平衡,如不及時采取措施糾正,終將導致抗體死亡。

氨基酸分解代謝所產生的α-酮酸,隨著不同特性,循糖或脂的代謝途徑進行代謝。α-酮酸可再合成新的氨基酸,或轉變為糖或脂肪,或進入三羧循環,氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。

某些氨基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團,包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。

一碳單位具有以下兩個特點：1.不能在生物體內以游離形式存在；2.必須以四氫葉酸為載體。能生成一碳單位的氨基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳單位）,因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料,是氨基酸和核苷酸聯系的紐帶。

參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質（氨基酸分子構成）,如淀粉酶、胃蛋白酶、膽堿脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物,如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。

主要作用

氨基酸通過肽鍵連接起來成為肽與蛋白質。氨基酸、肽與蛋白質均是有機生命體組織細胞的基本組成成分,對生命活動發揮著舉足輕重的作用。

某些氨基酸除可形成蛋白質外,還參與一些特殊的代謝反應,表現出某些重要特性。

1、賴氨酸

賴氨酸為堿性必需氨基酸。由于谷物食品中的賴氨酸含量甚低,且在加工過程中易被破壞而缺乏,故稱為第一限制性氨基酸。

賴氨酸可以調節人體代謝平衡。賴氨酸為合成肉堿提供結構組分,而肉堿會促使細胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的賴氨酸,可以刺激胃蛋白酶與胃酸的分泌,提高胃液分泌功效,起到增進食欲、促進幼兒生長與發育的作用。賴氨酸還能提高鈣的吸收及其在體內的積累,加速骨骼生長。如缺乏賴氨酸,會造成胃液分沁不足而出現厭食、營養性貧血,致使中樞神經受阻、發育不良。

賴氨酸在醫藥上還可作為利尿劑的輔助藥物,治療因血中氯化物減少而引起的鉛中毒現象,還可與酸性藥物（如水楊酸等）生成鹽來減輕不良反應,與蛋氨酸合用則可抑制重癥高血壓病。

單純性皰疹病毒是引起唇皰疹、熱病性皰疹與生殖器皰疹的原因,而其近屬帶狀皰疹病毒是水痘、帶狀皰疹和傳染性單核細胞增生癥的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年發表的研究表明,補充賴氨酸能加速皰疹感染的康復并抑制其復發。

長期服用賴氨酸可拮抗另一個氨基酸――精氨酸,而精氨酸能促進皰疹病毒的生長。

2、蛋氨酸

蛋氨酸是含硫必需氨基酸,與生物體內各種含硫化合物的代謝密切相關。當缺乏蛋氨酸時,會引起食欲減退、生長減緩或不增加體重、腎臟腫大和肝臟鐵堆積等現象,最后導致肝壞死或纖維化。

蛋氨酸還可利用其所帶的甲基,對有毒物或藥物進行甲基化而起到解毒的作用。因此,蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝臟疾病,也可用于緩解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物質的毒性反應。

3、色氨酸

色氨酸可轉化生成人體大腦中的一種重要神經傳遞物質――5–羥色胺,而5–羥色胺有中和腎上腺素與去甲腎上腺素的作用,并可改善睡眠的持續時間。當動物大腦中的5–羥色胺含量降低時,表現出異常的行為,出現神經錯亂的幻覺以及失眠等。此外,5–羥色胺有很強的血管收縮作用,可存在于許多組織,包括血小板和腸粘膜細胞中,受傷后的機體會通過釋放5–羥色胺來止血。醫藥上常將色氨酸用作抗悶劑、抗痙攣劑、胃分泌調節劑、胃粘膜保護劑和強抗昏迷劑等。

4、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸和蘇氨酸

纈氨酸、亮氨酸與異亮氨酸均屬支鏈氨基酸,同時都是必需氨基酸。當纈氨酸不足時,大鼠中樞神經系統功能會發生紊亂,共濟失調而出現四肢震顫。通過解剖切片腦組織,發現有紅核細胞變性現象,晚期肝硬化病人因肝功能損害,易形成高胰島素血癥,致使血中支鏈氨基酸減少,支鏈氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5,故常用纈氨酸等支鏈氨基酸的注射液治療肝功能衰竭等疾病。此外,它也可作為加快創傷愈合的治療劑。

亮氨酸可用于診斷和治療小兒的突發性高血糖癥,也可用作頭暈治療劑及營養滋補劑。異亮氨酸能治療神經障礙、食欲減退和貧血,在肌肉蛋白質代謝中也極為重要。

蘇氨酸是必需氨基酸之一,參與脂肪代謝,缺乏蘇氨酸時出現肝脂肪病變。

5、天冬氨酸、天冬酰胺

天冬氨酸通過脫氨生成草酰乙酸而促進三羧酸循環,故是三羧酸循環中的重要成分。天冬氨酸也與鳥氨酸循環密切相關,擔負著使血液中的氨轉變為尿素排泄出去的部分工作。同時,天冬氨酸還是合成乳清酸等核酸前體物質的原料。

通常將天冬氨酸制成鈣、鎂、鉀或鐵等的鹽類后使用。因為這些金屬在與天冬氨酸結合后,能通過主動運輸途徑透過細胞膜進入細胞內發揮作用。天冬氨酸鉀鹽與鎂鹽的混合物,主要用于消除疲勞,臨床上用來治療心臟病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸鉀鹽可用于治療低鉀癥,鐵鹽可治療貧血。

不同癌細胞的增殖需要消耗大量某種特定的氨基酸。尋找這種氨基酸的類似物――代謝拮抗劑,被認為是治療癌癥的一種有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌細胞（白血�。┑脑鲋�。天冬酰胺的類似物S–氨甲�；�–半胱氨酸經動物試驗對抗白血病有明顯的效果。已試制的氨基酸類抗癌物有10多種,如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–纈氨酸等,其中有的對癌細胞的抑制率可高達95%以上。

6、胱氨酸、半胱氨酸

胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸,可降低人體對蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮膚不可缺少的物質,能加速燒傷傷口的康復及放射性損傷的化學保護,刺激紅、白細胞的增加。

半胱氨酸所帶的巰基（－SH）具有許多生理作用,可緩解有毒物或有毒藥物（酚、苯、萘、氰離子）的中毒程度,對放射線也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸,由于巰基的作用,具有降低粘度的效果,可作為粘液溶解劑,用于防治支氣管炎等咳痰的排出困難。此外,半胱氨酸能促進毛發的生長,可用于治療禿發癥。其他衍生物,如L–半胱氨酸甲酯鹽酸鹽可用于治療支氣管炎、鼻粘膜滲出性發炎等。

7、甘氨酸

甘氨酸是最簡單的氨基酸,它可由絲氨酸失去一個碳而生成。甘氨酸參與嘌呤類、卟啉類、肌酸和乙醛酸的合成,乙醛酸因其氧化產生草酸而促使遺傳病草酸尿的發生。此外,甘氨酸可與種類繁多的物質結合,使之由膽汁或尿中排出。此外,甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源,改進氨基酸注射液在體內的耐受性。將甘氨酸與谷氨酸、丙氨酸一起使用,對防治前列腺肥大并發癥、排尿障礙、頻尿、殘尿等癥狀頗有效果。

8、組氨酸

組氨酸對成人為非必需氨酸,但對幼兒卻為必需氨基酸。在慢性尿毒癥患者的膳食中添加少量的組氨酸,氨基酸結合進入血紅蛋白的速度增加,腎原性貧血減輕,所以組氨酸也是尿毒癥患者的必需氨基酸。

組氨酸的咪唑基能與Fe2+或其他金屬離子形成配位化合物,促進鐵的吸收,因而可用于防治貧血。組氨酸能降低胃液酸度,緩和胃腸手術的疼痛,減輕妊娠期嘔吐及胃部灼熱感,抑制由植物神經緊張而引起的消化道潰爛,對過敏性疾病,如哮喘等也有功效。此外,組氨酸可擴張血管,降低血壓,臨床上用于心絞痛、心功能不全等疾病的治療。類風濕性關節炎患者血中組氨酸含量顯著減少,使用組氨酸后發現其握力、走路與血沉等指標均有好轉。

在組氨酸脫羧酶的作用下,組氨酸脫羧形成組胺。組胺具有很強的血管舒張作用,并與多種變態反應及發炎有關。此外,組胺會刺激胃蛋白酶與胃酸。

9、谷氨酸

谷氨酸、天冬氨酸具有興奮性遞質作用,它們是哺乳動物中樞神經系統中含量最高的氨基酸,其興奮作用僅限于中樞。當谷氨酸含量達9%時,只要增加10–15mol的谷氨酸就可對皮層神經元產生興奮性影響。因此,谷氨酸對改進和維持腦功能必不可少。

谷氨酸經谷氨酸脫羧酶的脫羧作用而形成γ–氨基丁酸,后者是存在于腦組織中的一種具有抑制中樞神經興奮作用的物質,當γ–氨基丁酸含量降低時,會影響細胞代謝與細胞功能。

谷氨酸的多種衍生物,如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸,臨床上用于治療因大腦血管障礙而引起的運動障礙、記憶障礙和腦炎等。γ–氨基丁酸對記憶障礙、言語障礙、麻痹和高血壓等有效,γ–氨基β–羥基丁酸對局部麻痹、記憶障礙、言語障礙、本能性腎性高血壓、羊癲瘋和精神發育遲緩等有效。

谷氨酸與天冬氨酸一樣,也與三羧酸循環有密切的關系,可用于治療肝昏迷等癥。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺,對胃潰瘍有明顯的效果,其原因是谷氨酰胺的氨基轉移到葡萄糖上,生成消化器粘膜上皮組織粘蛋白的組成成分葡萄糖胺。

10、絲氨酸、丙氨酸與脯氨酸

絲氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀與膽堿的前體,丙氨酸對體內蛋白質合成過程起重要作用,它在體內代謝時通過脫氨生成酮酸,按照葡萄糖代謝途徑生成糖。脯氨酸分子中吡咯環在結構上與血紅蛋白密切相關。羥脯氨酸是膠原的組成成分之一。體內脯氨酸、羥脯氨酸濃度不平衡會造成牙齒、骨骼中的軟骨及韌帶組織的韌性減弱。脯氨酸衍生物和利尿劑配合,具有抗高血壓作用。

牛 磺 酸

牛磺酸是牛黃的組成成分。

�；撬崞毡榇嬖谟趧游锶橹�、腦與心臟中,在肌肉中含量最高,以游離形式存在,不參與蛋白質代謝。植物中僅存在藻類,高等植物中尚未發現。體內�；撬崾怯砂腚装彼岽�謝而來的。

牛磺酸的缺乏會影響到生長、視力、心臟與腦的正常生長。

被細菌感染的病人,由于細菌的大量繁殖消耗了體內的牛磺酸,也會形成牛磺酸缺乏,發生眼底視網膜電流圖的變化,而補充牛磺酸后會使眼底的病變好轉由于人類只能有限地合成牛磺酸,因此膳食中的�；撬峋惋@得非常重要。

奶制品中牛磺酸的含量很低。禽類中,黑色禽肉的�；撬岷�量要比白色肉的高。海產品與禽、畜類比較,以海產品中的�；撬岷�量最高,如牡蠣、蛤蜊與淡菜中�；撬峥筛哌_400mg/100g以上,同時加熱烹調對其�；撬岬暮�量沒有什么影響。日常的各種食物,包括谷物、水果和蔬菜等,都不含�；撬�。

精 氨 酸

（一） 精氨酸是鳥氨酸循環中的一個組成成分,具有極其重要的生理功能。多吃精氨酸,可以增加肝臟中精氨酸酶的活性,有助于將血液中的氨轉變為尿素而排泄出去。所以,精氨酸對高氨血癥、肝臟機能障礙等疾病頗有效果。

精氨酸是一種雙基氨基酸,對成人來說雖然不是必需氨基酸,但在有些情況如機體發育不成熟或在嚴重應激條件下,如果缺乏精氨酸,機體便不能維持正氮平衡與正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸會導致血氨過高,甚至昏迷。嬰兒若先天性缺乏尿素循環的某些酶,精氨酸對其也是必需的,否則不能維持其正常的生長與發育。

精氨酸的重要代謝功能是促進傷口的愈合作用,它可促進膠原組織的合成,故能修復傷口。在傷口分泌液中可觀察到精氨酸酶活性的升高,這也表明傷口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促進傷口周圍的微循環而促使傷口早日痊愈。

精氨酸的免疫調節功能,可防止胸腺的退化（尤其是受傷后的退化）,補充精氨酸能增加胸腺的重量,促進胸腺中淋巴細胞的生長。

補充精氨酸還能減少患腫瘤動物的體積,降低腫瘤的轉移率,提高動物的活存時間與存活率。

在免疫系統中,除淋巴細胞外,吞噬細胞的活力也與精氨酸有關。加入精氨酸后,可活化其酶系統,使之更能殺死腫瘤細胞或細菌等靶細胞。

醫療作用

在醫療中的應用

氨基酸在醫藥上主要用來制備復方氨基酸輸液,也用作治療藥物和用于合成多肽藥物。用作藥物的氨基酸有一百幾十種,其中包括構成蛋白質的氨基酸有20種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。

由多種氨基酸組成的復方制劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位,對維持危重病人的營養,搶救患者生命起積極作用,成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。

谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病,主要用于治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌癥治療上出現了希望。

物質基礎

正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎,生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質,輕者體質下降,發育遲緩,抵抗力減弱,貧血乏力,重者形成水腫,甚至危及生命。一旦失去了蛋白質,生命也就不復存在,故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以說,它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸,就可導致生理功能異常,影響機體代謝的正常進行,最后導致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸,會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少,血糖升高。又如創傷后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。

食物

成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。

氨基酸在食品中的作用不可忽視,有的是調味劑,有的是營養強化劑,有的可起增香作用等。

1．氨基酸的味

大多數氨基酸都有味感,在食品中起著酸、甜、苦、澀等味的作用。色氨酸無毒,甜度強,它及其衍生物是很有發展前途的甜味劑。還有一些水溶性小的氨基酸具有苦味,是食品加工中蛋白質水解的產物。

谷氨酸主要存在于植物蛋白中,可用小麥產面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鮮味兩種味,其中以酸味為主。當加堿適當中和后生成谷氨酸鈉鹽；生成鹽以后,谷氨酸的酸味消失,鮮味增強。谷氨酸鈉是廣泛使用的鮮味劑——味精的主要成分。

2．風味的前提物質之一

氨基酸與糖類物質發生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因,在反應過程中消耗了一部分氨基酸和糖,生成了風味物質。氨基酸也會加熱分解生成某些風味物質,或在細菌的分解下產生具有異味的物質,所以氨基酸是風味物質的前提物質,也是腐敗菌的營養物質。

蛋白質是一類大分子物質,可以在酸、堿或蛋白酶的作用下水解為小分子物質：蛋白質徹底水解后,能得到其基本組成單位——氨基酸（amino acid）。存在于自然界中的氨基酸有300余種,但是參與構成蛋白質的氨基酸通常有20種,并且它們均屬于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。這些氨基酸以不同的連接順序通過肽鍵連接起來構成蛋白質。

代謝途徑

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：

1、氧化脫氨基作用：第一步,脫氫,生成亞胺；第二步,水解。生成的H2O2有毒,在過氧化氫酶催化下,生成H2O和O2,解除對細胞的毒害。

2、非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基,兩個氨基酸互相發生氧化還原反應,生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

3、轉氨基作用：轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用,結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸,而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

4、聯合脫氨基作用：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基,單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體借助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上,生成相應的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脫氨酶催化下,脫氨基生成α-酮戊二酸,并釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脫羧作用,生成相應的一級胺。氨基酸脫羧酶專一性很強,每一種氨基酸都有一種脫羧酶,輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脫羧反應廣泛存在于動、植物和微生物中,有些產物具有重要生理功能,如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸,是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺（又稱組織胺）,有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺,有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒,體內有胺氧化酶,能將胺氧化為醛和氨。

因此,氨基酸在人體中的存在,不僅提供了合成蛋白質的重要原料,而且對于促進生長,進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種,人體的正常生命代謝就會受到障礙,甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。

氨基酸是構成生物體蛋白質并同生命活動有關的最基本的物質,是在生物體內構成蛋白質分子的基本單位,與生物的生命活動有著密切的關系。它在抗體內具有特殊的生理功能,是生物體內不可缺少的營養成分之一。

一、構成人體的基本物質,是生命的物質基礎

1、構成人體的最基本物質之一

構成人體的最基本的物質,有蛋白質、脂類、碳水化合物、無機鹽、維生素、水和食物纖維等。

作為構成蛋白質分子的基本單位的氨基酸,無疑是構成人體內最基本物質之一。

構成人體的氨基酸有20多種,它們是：色氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、賴氨酸、組氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、絲氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天門冬氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、烏氨酸等。這些氨基酸存在于自然界中,在植物體內都能合成,而人體不能全部合成。其中8種是人體不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。這8種必需氨基酸是：色氨酸、蘇氨酸、蛋氨酸、纈氨酸、賴氨酸、亮氨酸、異亮氨酸和苯丙氨酸。其他則是“非必需氨基酸”。組氨酸能在人體內合成,但其合成速度不能滿足身體需要,有人也把它列為 “必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、絲氨酸和甘氨酸長期缺乏可能引起生理功能障礙,而列為“半必需氨基酸”,因為它們在體內雖能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分為“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3類,是按其營養功能來劃分的；如按其在體內代謝途徑可分為“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化學性質又可分為中性氨基酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸,大多數氨基酸屬于中性。

2、生命代謝的物質基礎

生命的產生、存在和消亡,無一不與蛋白質有關,正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎,生命是蛋白質存在的一種形式�！比绻�人體內缺少蛋白質,輕者體質下降,發育遲緩,抵抗力減弱,貧血乏力,重者形成水腫,甚至危及生命。一旦失去了蛋白質,生命也就不復存在,故有人稱蛋白質為“生命的載體”�？梢哉f,它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸,就可導致生理功能異常,影響抗體代謝的正常進行,最后導致疾病。同樣,如果人體內缺乏某些非必需氨基酸,會產生抗體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少,血糖升高。又如創傷后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質�？傊�,氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：①合成組織蛋白質；②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；③轉變為碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素,產生能量。因此,氨基酸在人體中的存在,不僅提供了合成蛋白質的重要原料,而且對于促進生長,進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種,人體的正常生命代謝就會受到障礙,甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。由此可見,氨基酸在人體生命活動中顯得多么需要。

二、在食物營養中的地位和作用

人類為了生存必需攝取食物,以維持抗體正常的生理、生化、免疫機能,以及生長發育、新陳代謝等生命活動,食物在體內經過消化、吸收、代謝,促進抗體生長發育、益智健體、抗衰防病、延年益壽的綜合過程稱為營養。食物中的有效成分稱為營養素。

作為構成人體的最基本的物質的蛋白質、脂類、碳水化合物、無機鹽（即礦物質,含常量元素和微量元素）、維生素、水和食物纖維,也是人體所需要的營養素。它們在機體內具有各自獨特的營養功能,但在代謝過程中又密切聯系,共同參加、推動和調節生命活動。機體通過食物與外界聯系,保持內在環境的相對恒定,并完成內外環境的統一與平衡。

氨基酸在這些營養素中起什么作用呢？

1、蛋白質在機體內的消化和吸收是通過氨基酸來完成的

作為機體內第一營養要素的蛋白質,它在食物營養中的作用是顯而易見的,但它在人體內并不能直接被利用,而是通過變成氨基酸小分子后被利用的。即它在人體的胃腸道內并不直接被人體所吸收,而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用,將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸后,在小腸內被吸收,沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分布到各個組織器官,任其選用,合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下,氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相當恒定。如以氨基氮計,每百毫升血漿中含量為4～6毫克,每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暫時升高,經過6～7小時后,含量又恢復正常。說明體內氨基酸代謝處于動態平衡,以血液氨基酸為其平衡樞紐,肝臟是血液氨基酸的重要調節器。因此,食物蛋白質經消化分解為氨基酸后被人體所吸收,抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

2、起氮平衡作用

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時,攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等,稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定范圍內,突然增減食入量時,機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質,超出機體調節能力,平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質,體內組織蛋白依然分解,持續出現負氮平衡,如不及時采取措施糾正,終將導致抗體死亡。

3、轉變為糖或脂肪

氨基酸分解代謝所產生的a－酮酸,隨著不同特性,循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a－酮酸可再合成新的氨基酸,或轉變為糖或脂肪,或進入三羧循環氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。

4、參與構成酶、激素、部分維生素

酶的化學本質是蛋白質（氨基酸分子構成）,如淀粉酶、胃蛋白酶、膽堿脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物,如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。

5、人體必需氨基酸的需要量

成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%,——37%。